偶然见在纪录片中看到了一个“纤夫”蛋白，不看不知道，一看吓一跳，这东西就是个憨批。
驱动蛋白（肌驱动蛋白）能够通过Dynein-dynatactin逆向运输蛋白复合体籍以识别“货物”的蛋白质因子，进而将可爱的蛋白背在自己的身上移动。广泛参与细胞质流动、细胞器运动、物质运输、有丝分裂、胞质分裂、并且甚至能够为顶端生长提供所需的力。那么问题来了，这玩意儿如何和人一样迈着飘逸的步伐，摩擦、摩擦、摩擦的呢？
我们知道，不同种的驱动蛋白对应着不同的工作机制、结构和物质束缚力。而目前公认存在三种分别发挥不同作用的结构机制：
N-Kinesins：驱动蛋白可以沿着微管的正极向细胞的外围运动或者沿着神经元细胞向轴突末端移动。C-Kinesins:沿着微管的负极运动，即向细胞的中心运动。M-Kinesin：使微管解聚。
驱动蛋白的两个球状头部交替前进，在驱动蛋白向微管正极移动的过程中，假定驱动蛋白质分子的两个马达结构域中位于前面的一个与微管结合，后面的一个结合一个ADP，并与微管处于弱结合状态。前面的马达结构域与ATP结合时，导致驱动蛋白发生构象变化，后面的马达结构域向前移动，并越过前面的马达结构域，移动到位于微管正极一侧的另一个新的结合位点处（共移动了16.6nm）。随即，处于前面的马达结合域释放ATP，处于后面的马达结构域释放磷酸团基处于ADP状态，使驱动蛋白二聚体又处于开始的状态。2013年Block发现了两个头部而是非对称的循环交替前进。
而以货车比喻驱动蛋白，其中的车轮代表驱动蛋白的马达结构域，可以通过催化ATP的水解过程将化学能转化称为马达运动所需的机械能。车轮上方的车厢代表马达的颈部和尾部区域，行驶的轨道即为微管蛋白。而驱动蛋白可以分为氮末端驱动蛋白（N-Kinesins）碳末端驱动蛋白（C-Kinesins）和中心位置驱动蛋白（M-Kinesin）其中氮末端驱动蛋白向微管正极运动，碳末端驱动蛋白向微管的负极运动，中间位置驱动蛋白负责微管蛋白的解聚。
而运动的力的由来则是：一个是颈链的拉链作用, 一个是马达头部与微管之间的静电作用. 这两种作用都是非键作用, 但其作用形式和相应的能量有很大的不同. 氢键是一种典型的弱键, 其力程约为 0.3 nm, 能量约为 8~25 kJ/mol. 驱动蛋白的颈链是一段长约 4 nm 的 loop 区,大约包含 13 个氨基酸. 在对接状态下它可以与马达头部主体形成约 7~10 个左右的氢键。图中的虚线代表氢键, 其中有一组氢键是通过一个结合水形成的. 这些氢键逐一形成就构成了力产生的颈链拉链部分.
那么总结下：马达蛋白，运输营养物质，运输激素，运输病毒，没错，就是病毒，这个憨批抓到啥运啥，如果拉不进去还特么会从后面推，重点是运输速度贼快，真给你运个病毒，其他的免疫细胞甚至跟不上它
